Production of Recombinant Streptavidin and Optimization of Refolding Conditions for Recovery of Biological Activity

Production of Recombinant Streptavidin and Optimization of Refolding Conditions for Recovery of Biological Activity


چاپ صفحه
پژوهان
صفحه نخست سامانه
چکیده مقاله
چکیده مقاله
نویسندگان
نویسندگان
دانلود مقاله
دانلود مقاله
علوم پزشکی اراک
علوم پزشکی اراک

نویسندگان: حمید ابطحی , عبدالرحیم صادقی , بهزاد خوانساری نژاد , رئوفه مدانلوجویباری , شبنم صدوق عباسیان

کلمات کلیدی: Biotin, Protein Refolding, Streptavidin, Streptomyces.

نشریه: Reports of Biochemistry & Molecular Biology, 2,,178 - 185,2018

اطلاعات کلی مقاله
hide/show

کد مقاله 4162
عنوان فارسی مقاله Production of Recombinant Streptavidin and Optimization of Refolding Conditions for Recovery of Biological Activity
عنوان لاتین مقاله Production of Recombinant Streptavidin and Optimization of Refolding Conditions for Recovery of Biological Activity
نوع مقاله بر حسب نگارش پژوهشی اصیل
مقاله برحسب نمایه ISI
IF
عنوان نشریه Reports of Biochemistry & Molecular Biology
نوع نشریه علمی پژوهشی
شماره نشریه 2
دوره 6
صفحه شروع و پایان در نشریه 178 - 185
سال انتشار/ ارائه شمسی 1396
سال انتشار/ارائه میلادی 2018
آدرس لینک مقاله/ همایش در شبکه اینترنت https://rbmb.net/browse.php?a_id=137&sid=1&slc_lang=en
ISSN 2322-3480
DOI
آدرس علمی (Affiliation) نویسنده متقاضی دانشگاه علوم پزشکی اراک دانشکده پزشکی گروه میکروب شناسی

چکیده مقاله
hide/show

عنوان متن
چکیده انگلیسیBackground: Streptavidin is a protein produced by Streptomyces avidinii with strong biotin-binding ability. The non-covalent, yet strong bond between these two molecules has made it a preferable option in biological detection systems. Due to its extensive use, considerable attention is focused on streptavidin production by recombinant methods. Methods: In this study, streptavidin was expressed in Escherichia coli (E. coli) BL21 (DE3) pLysS cells and purified by affinity chromatography. Various dialysis methods were employed to enable the protein to refold to its natural form and create a strong bond with biotin. Results: Streptavidin was efficiently expressed in E. coli. Streptavidin attained its natural form during the dialysis phase and the refolded protein bound biotin. The addition of proline or arginine to the dialysis buffer resulted in a refolded streptavidin with greater affinity for biotin than refolding in dialysis buffer with no added amino acids. Conclusions:Dialysis of recombinant streptavidin in the presence of arginine or proline resulted in proper refolding of the protein. The recombinant dialyzed streptavidin bound biotin with affinity as great as that of a commercial streptavidin.
چکیده
کلمات کلیدیBiotin, Protein Refolding, Streptavidin, Streptomyces.
نام فایل عنوان پیوست تاریخ درج فایل اندازه فایل دانلود

نویسندگان
hide/show

نویسنده نفر چندم مقاله
حمید ابطحیپنجم و مسئول
عبدالرحیم صادقیدوم
بهزاد خوانساری نژادسوم
رئوفه مدانلوجویباریاول
شبنم صدوق عباسیانچهارم

لینک دانلود مقاله
hide/show

نام فایل عنوان پیوست تاریخ درج فایل اندازه فایل دانلود
article-1-137-en.pdf 1396/09/18513499دانلود